Los científicos hallan una clave para comprender la virulencia del VIH
Un grupo de investigadores estadounidenses acaba de descubrir la estructura química exacta de la cápside del VIH, una cubierta de proteína que protege el material genético del virus y es la clave de su virulencia.
Precisamente, este hallazgo podría conducir a nuevas formas de defenderse de un virus a menudo cambiante, según publica en portada la revista ‘Nature’. La cápside se ha convertido en un objetivo atractivo para el desarrollo de nuevos fármacos antirretrovirales.
Los científicos han intentado durante mucho tiempo entender cómo se construye la cápside del VIH y, para ello, han utilizado una variedad de técnicas de laboratorio, como criomicroscopía electrónica, tomografía crio-EM, espectroscopia de resonancia magnética nuclear y cristalografía de rayos X, para analizar las partes individuales de la cápside con el fin de revelar detalles y obtener un sentido completo.
Sin embargo, hasta la llegada de los superordenadores petaescala nadie podía juntar toda la cápside del VIH, un conjunto de más de 1.300 proteínas idénticas que forman una estructura en forma de cono, de forma detallada a nivel atómico. Las simulaciones que agregan las piezas que faltan en el rompecabezas se llevaron a cabo durante las pruebas de ‘Blue Waters’, un nuevo superordenador del Centro Nacional para Aplicaciones de Supercomputación de la Universidad de Illinois, en Urbana-Champaign, Estados Unidos.
Por otra parte, investigaciones anteriores habían demostrado que la cápside del VIH contiene una serie de proteínas idénticas. Los científicos sabían que las proteínas se disponen en pentágonos y hexágonos y supusieron que los pentágonos forman las esquinas más fuertemente redondeadas de la forma cápside visao con un microscopio electrónico, pero desconocían cuántos de estos bloques de construcción de proteínas eran necesarios o cómo los pentágonos y hexágonos se unen para formar la cápside. Dirigido por el profesor de Biología Estructural Peijun Zhang, el equipo de Pittsburgh expuso los componentes básicos de la cápside a condiciones de alta salinidad, llevando a las proteínas a juntarse en tubos hechos de hexágonos. Otros experimentos revelaron interacciones entre las regiones específicas de las proteínas que son “fundamentales para el ensamblaje de la cápside y la estabilidad y la infectividad viral”, informan los investigadores.
