Investigan una proteí­na que podrí­a…

Cientí­ficos del Instituto de Investigación Scripps (TSRI, por sus siglas en inglés), en La Jolla, California (Estados Unidos) han encontrado pruebas de que una proteí­na mutante responsable de la mayorí­a de los casos de fibrosis quí­stica está tan ocupada «comunicándose» con los vecinos celulares equivocados que no puede funcionar normalmente y resulta prematuramente degradada.

Al eliminar esta «charla», los investigadores restauraron parcialmente la función normal de la proteí­na, lo que sugiere que las terapias podrí­an un dí­a tratar la causa de la fibrosis quí­stica, no sólo los sí­ntomas. «Las proteí­nas y las interacciones que hemos identificado realmente impulsan la ví­a para nuevos objetivos farmacológicos para el tratamiento de la fibrosis quí­stica», dice Casimir Bamberger, investigador asociado en el laboratorio del profesor de TSRI John R. Yates y co-primer autor del nuevo estudio. Las personas con fibrosis quí­stica sufren de infecciones persistentes y acumulación de moco en los pulmones y aunque existen tratamientos para hacer frente a los sí­ntomas –como antibióticos para las infecciones– no hay terapias que restauren plenamente la función pulmonar. Estos expertos creen que entender mejor la proteí­na llamada regulador de la conductancia transmembrana de la fibrosis quí­stica (CFTR) podrí­a ser la clave para nuevos tratamientos. La mayorí­a de los pacientes con fibrosis quí­stica tienen una mutación, denominada ?F508, en el gen que codifica CFTR, evitando que CFTR se pliegue correctamente y que se procese correctamente en las células. Curiosamente, investigaciones anteriores mostraron que CFTR mutante recupera las funciones normales a bajas temperaturas. «La congelación de las personas no es un tratamiento práctico, por supuesto, pero esto nos mostró que CFTR mutante puede ser funcional», afirma la coautora Sandra Pankow, también investigadora en el TSRI. «Así­ que la idea detrás de nuestro nuevo estudio era encontrar nuevos candidatos a fármacos que podrí­an imitar lo que vemos en las bajas temperaturas», añade esta experta. En el nuevo estudio, publicado este lunes en ‘Nature’, los investigadores analizaron muestras de células con una herramienta llamada ‘Co-Purifying Protein Identification Technology’ (CoPIT), un nuevo método que desarrollaron para identificar proteí­nas y analizar los datos. Con COPIT, identificaron casi las interactuaciones de cada proteí­na CFTR, incluso siguiendo las interacciones de proteí­nas secundarias y terciarias.