Cientí­ficos del Instituto de Investigación Médica Sanford-Burnham Prebys (SBP), en Estados Unidos, investigan una nueva ví­a terapéutica en oncologí­a e inmunologí­a.

Han resuelto la estructura atómica de un complejo único de ligasa de ubiquitina. La ubiquitina es bien conocida por su papel en la degradación de proteí­nas, pero más recientemente se ha visto como importante para la señalización celular, la reparación del ADN, anti-inflamatoria y la respuesta inmune. El estudio, publicado este miércoles en la revista ‘Nature’, abre la puerta para el desarrollo de una nueva clase de objetivos farmacológicos para el cáncer, así­ como enfermedades inflamatorias, como es el caso de la artritis reumatoide, la enfermedad de Crohn y la psoriasis. “Nuestra nueva investigación revela que la estructura totalmente activa de una ligasa E3 RBR tiene un potencial terapéutico importante en oncologí­a e inmunologí­a –resume Bernhard Lechtenberg. investigador postdoctoral en el SBP y autor principal del estudio–.La estructura tridimensional que presentamos proporciona información detallada de la arquitectura molecular del complejo y nos permite sacar conclusiones sobre cómo funciona”. La ubiquitina es una pequeña proteí­na que ayuda a regular la función de otras proteí­nas en el cuerpo. Las ligasas E3 realizan un proceso conocido como ubiquitinación, donde la ubiquitina se une a una proteí­na sustrato, cambiando la forma en que funciona. Hay tres clases de ligasas E3, pero los miembros del tipo RBR han surgido recientemente como una nueva y relativamente sin explotar clase de objetivos para el descubrimiento de fármacos, debido a su papel en la modulación del sistema inmune.