Hallan un nuevo mecanismo de regulación de la presión arterial
Investigadores del Instituto de Ciencia del Cerebro RIKEN, en Japón, han descubierto un nuevo mecanismo para la regulación de la presión arterial. Publicado en ‘Molecular Cell’, el estudio vincula acontecimientos a nivel de una sola célula con un efecto a nivel del sistema, lo que demuestra que la presión arterial puede caer dramáticamente si la proteína ERAP1 se libera de las células y entra en el torrente sanguíneo.
Debido a que la hipertensión arterial es un factor de riesgo principal para el accidente cerebrovascular, la enfermedad cardiaca y la diabetes, entender cómo el cuerpo regula naturalmente la presión arterial es esencial para el desarrollo de tratamientos que ayudan a mantener niveles normales. Con este fin, el equipo RIKEN comenzó a trabajar cuando vio que los ratones que carecen de la proteína ERp44 tenían la presión arterial más baja que la normal. “Nos dimos cuenta de que los roedores tenían defectos similares a los que carecen de la angiotensina II, la hormona péptido que actúa para aumentar la presión arterial”, explica el autor principal del trabajo, Chihiro Hisatsune. “Medimos la presión arterial y nos sorprendimos al encontrar que era un 20 por ciento menor que en los ratones normales”, agrega.
Una investigación directa mostró que la angiotensina II, una hormona peptídica de vital importancia para mantener la presión arterial, en estos ratones sin ERp44 se eliminó de la circulación sanguínea más rápidamente que en los normales, explicando la caída en la presión arterial. ERp44 es una proteína multifuncional ubicada en el retículo endoplásmico, el lugar donde las proteínas se pliegan en sus formas adecuadas antes de ser liberadas en el resto de la célula. Para determinar por qué la angiotensina II no se quedó en la sangre de estos ratones, los investigadores buscaron las proteínas que se unen a ERp44 dentro de las células y también son capaces de salir de las células y entrar en el torrente sanguíneo, donde pueden interactuar con la angiotensina.
Estos expertos encontraron que la enzima ERAP1, una aminopeptidasa cuyo trabajo consiste en adherirse a péptidos como la angiotensina, normalmente se une a ERp44 cuando el nivel de oxígeno en el interior del retículo endoplasmático es alto y se libera en la sangre cuando se reduce el entorno del retículo endoplásmico, que es cuando el oxígeno es bajo. Sin ningún ERp44, todo el ERAP1 en los ratones noqueados estaba libre para entrar en el torrente sanguíneo donde se digiere la angiotensina II, lo que resulta en menor presión arterial en los ratones alterados que en los normales.