Hallan un nuevo mecanismo de…

En la imagen, un paciente controla su presión arterial.Investigadores del Instituto de Ciencia del Cerebro RIKEN, en Japón, han descubierto un nuevo mecanismo para la regulación de la presión arterial. Publicado en ‘Molecular Cell’, el estudio vincula acontecimientos a nivel de una sola célula con un efecto a nivel del sistema, lo que demuestra que la presión arterial puede caer dramáticamente si la proteí­na ERAP1 se libera de las células y entra en el torrente sanguí­neo.

Debido a que la hipertensión arterial es un factor de riesgo principal para el accidente cerebrovascular, la enfermedad cardiaca y la diabetes, entender cómo el cuerpo regula naturalmente la presión arterial es esencial para el desarrollo de tratamientos que ayudan a mantener niveles normales. Con este fin, el equipo RIKEN comenzó a trabajar cuando vio que los ratones que carecen de la proteí­na ERp44 tení­an la presión arterial más baja que la normal. “Nos dimos cuenta de que los roedores tení­an defectos similares a los que carecen de la angiotensina II, la hormona péptido que actúa para aumentar la presión arterial”, explica el autor principal del trabajo, Chihiro Hisatsune. “Medimos la presión arterial y nos sorprendimos al encontrar que era un 20 por ciento menor que en los ratones normales”, agrega.

 

Una investigación directa mostró que la angiotensina II, una hormona peptí­dica de vital importancia para mantener la presión arterial, en estos ratones sin ERp44 se eliminó de la circulación sanguí­nea más rápidamente que en los normales, explicando la caí­da en la presión arterial. ERp44 es una proteí­na multifuncional ubicada en el retí­culo endoplásmico, el lugar donde las proteí­nas se pliegan en sus formas adecuadas antes de ser liberadas en el resto de la célula. Para determinar por qué la angiotensina II no se quedó en la sangre de estos ratones, los investigadores buscaron las proteí­nas que se unen a ERp44 dentro de las células y también son capaces de salir de las células y entrar en el torrente sanguí­neo, donde pueden interactuar con la angiotensina.

Estos expertos encontraron que la enzima ERAP1, una aminopeptidasa cuyo trabajo consiste en adherirse a péptidos como la angiotensina, normalmente se une a ERp44 cuando el nivel de oxí­geno en el interior del retí­culo endoplasmático es alto y se libera en la sangre cuando se reduce el entorno del retí­culo endoplásmico, que es cuando el oxí­geno es bajo. Sin ningún ERp44, todo el ERAP1 en los ratones noqueados estaba libre para entrar en el torrente sanguí­neo donde se digiere la angiotensina II, lo que resulta en menor presión arterial en los ratones alterados que en los normales.

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