Hacen más digestiva la proteí­na…

En la imagen, un vaso de leche.La leche de vaca es uno de los alimentos que más alergias provoca tras el huevo y el pescado. Afecta aproximadamente a un 2% de la población. Eso sí­, no siempre se identifican bien las alergias de la leche cuando son alergias; y es que muchos confundimos la alergia, provocada por las proteí­nas de la leche, con la intolerancia al azúcar que contiene, la lactosa.

Investigadores de la Universidad de Granada y de Azti-Tecnalia están desarrollando un procedimiento que podrí­a conseguir que la leche y otros alimentos dejasen de producir alergia, sin alterar sus propiedades nutritivas. Publican sus resultados en Soft Matter.

Los investigadores se han centrado en una proteí­na llamada β-lactoglobulina, que actúa como un emulsionante en la leche y en otros alimentos, manteniendo las grasas dispersas en el agua; sin la β-lactoglobulina la leche se separarí­a muy fácilmente en una sustancia acuosa, el lactosuero, y grasa, como pasa si intentamos mezclar aceite y agua. Esta proteí­na tiene una estructura muy compacta, lo que hace que sea difí­cil digerirla. Esta dificultad convierte a la β-lactoglobulina en una causa potencial de alergias, haciendo del producto parcialmente digerido un alérgeno; de hecho, aproximadamente el 9% de las alergias a la leche las provoca la dificultad para digerir la β-lactoglobulina.

Los pretratamientos de la leche podrí­an conseguir alterar la estructura de la β-lactoglobulina de forma que fuese más digerible, pero ello conllevarí­a que la proteí­na perdiese su funcionalidad y la leche tratada, por consiguiente, se separarí­a en grasas y agua. Sin embargo, los investigadores proponen usar algo ya conocido en el tratamiento de alimentos para hacer algo más sutil que alterar toda la estructura de la proteí­na. Los pulsos de luz ya se usan en la industria para matar los microbios que causan la putrefacción de la comida; estos mismos pulsos, si son suficientemente intensos, pueden provocar pequeños cambios en la estructura de la proteí­na, haciendo que determinadas zonas queden expuestas a la acción de las enzimas digestivas, facilitando así­ la digestión sin alterar significativamente las propiedades emulsionantes de la β-lactoglobulina.

Por último, los investigadores de la Universidad de Granada construyeron un equipo que replica el proceso de digestión, con el que pudieron estudiar qué le pasa a la proteí­na conforme pasa por la boca, el estómago y los intestinos. Encontraron que, en el caso de las proteí­nas tratadas con pulsos de luz, efectivamente éstas eran mejor digeridas. Para comprobar que el tratamiento de las proteí­nas no afectaba a su capacidad como emulsionantes usaron una simple interfase aceite-agua y pudieron constatar que algunas propiedades interfaciales incluso mejoraban.