Hacen más digestiva la proteína que causa más alergia a la leche
La leche de vaca es uno de los alimentos que más alergias provoca tras el huevo y el pescado. Afecta aproximadamente a un 2% de la población. Eso sí, no siempre se identifican bien las alergias de la leche cuando son alergias; y es que muchos confundimos la alergia, provocada por las proteínas de la leche, con la intolerancia al azúcar que contiene, la lactosa.
Investigadores de la Universidad de Granada y de Azti-Tecnalia están desarrollando un procedimiento que podría conseguir que la leche y otros alimentos dejasen de producir alergia, sin alterar sus propiedades nutritivas. Publican sus resultados en Soft Matter.
Los investigadores se han centrado en una proteína llamada β-lactoglobulina, que actúa como un emulsionante en la leche y en otros alimentos, manteniendo las grasas dispersas en el agua; sin la β-lactoglobulina la leche se separaría muy fácilmente en una sustancia acuosa, el lactosuero, y grasa, como pasa si intentamos mezclar aceite y agua. Esta proteína tiene una estructura muy compacta, lo que hace que sea difícil digerirla. Esta dificultad convierte a la β-lactoglobulina en una causa potencial de alergias, haciendo del producto parcialmente digerido un alérgeno; de hecho, aproximadamente el 9% de las alergias a la leche las provoca la dificultad para digerir la β-lactoglobulina.
Los pretratamientos de la leche podrían conseguir alterar la estructura de la β-lactoglobulina de forma que fuese más digerible, pero ello conllevaría que la proteína perdiese su funcionalidad y la leche tratada, por consiguiente, se separaría en grasas y agua. Sin embargo, los investigadores proponen usar algo ya conocido en el tratamiento de alimentos para hacer algo más sutil que alterar toda la estructura de la proteína. Los pulsos de luz ya se usan en la industria para matar los microbios que causan la putrefacción de la comida; estos mismos pulsos, si son suficientemente intensos, pueden provocar pequeños cambios en la estructura de la proteína, haciendo que determinadas zonas queden expuestas a la acción de las enzimas digestivas, facilitando así la digestión sin alterar significativamente las propiedades emulsionantes de la β-lactoglobulina.
Por último, los investigadores de la Universidad de Granada construyeron un equipo que replica el proceso de digestión, con el que pudieron estudiar qué le pasa a la proteína conforme pasa por la boca, el estómago y los intestinos. Encontraron que, en el caso de las proteínas tratadas con pulsos de luz, efectivamente éstas eran mejor digeridas. Para comprobar que el tratamiento de las proteínas no afectaba a su capacidad como emulsionantes usaron una simple interfase aceite-agua y pudieron constatar que algunas propiedades interfaciales incluso mejoraban.
